[생화학] 2.1 : 아미노산(amino acid) - 2

 

 

이번 포스트에서는 amino acid의 종류에 대해 알아보자.

 

 

 

amino acid의 Cα탄소(알파탄소)에 붙은 R기의 종류에 따라 size, charge 등의 특성이 달라질 수 있고, 그 결과 물리, 화학적인 특성 또한 달라질 수 있음.

 

 

 

 

위 그림과 같이 functional group(위 그림의 경우 ester group)에 붙어있는 탄소 중 가장 근접한 탄소를 Cα, 혹은 α-carbon이라 함. 그리고 이 α-carbon에 붙어있는 hydrogen을 α-hydrogen이라 함.

 

 

 

 

한편 R기가 H인 glycine을 빼고는 모든 나머지 amino acid의 경우 α-carbon이 위 그림에서와 같이 chirality를 가짐. (자세한 내용은 유기화학 포스트들에서 다루어질 것임)

 

 

 

 

따라서 이론적으로는 위 그림과 같이 L form, D form의 amino acid isomer가 다 존재할 수 있을 것 같음. 그러나 실제로는 생체 내의 거의 대부분의 amino acid가 L form으로 존재함.

 

 

 

 

 

참고로, 앞서 배웠던 것처럼, amino acid의 α-carbon을 중간에 놓은 상태에서 H를 위쪽으로 배열시키고, 나머지들을 CORN rule에 따라 순서를 매겨봤을 때 시계방향으로 돌아가면 L form이라 할 수 있음.

 

 

 

추가로, 우리가 antimicrobial peptide같은 것들을 만들 때, 이 것이 L form이라면 경구투여를 통해 흡수되는 과정에서 여러 소화효소들에 의해 잘려버릴 수 있음. 이를 방지하기 위해서 antimicrobial peptide를 일부러 D form으로 design하게 됨. 이렇게 해 줄 시 우리 몸 안에 있는 효소가 antimicrobial peptide를 분해할 수 없게 되고, 결과적으로 antimicrobial peptide가 active한 채로 흡수되게 됨.

 

 

 

 

amino acid는 크게 chemical한 특성에 따라 위와 같이 5가지 종류로 구분 가능함. 하나하나 살펴보자.

 

 

nonpolar, aliphatic R groups

 

 

 

nonpolar하고, aliphatic한 특성을 지니는 R gorup을 가지는 amino acid들은 위와 같음. 이들의 경우 서로서로 hydrophobic effect에 의해 cluster를 이루게 되고 결과적으로 대부분 protein 내부에 존재하게 됨.

 

 

 

aromatic R groups

 

 

 

aromatic R group을 가지는 amino acid는 위와 같음.

 

 

 

 

그런데 이 중 Tyr, Trp는 280nm정도의 UV light에서 유의미하게 absorbance를 하게 됨. 따라서 Tyr, Trp가 protein 내에서 얼마나 많이 분포하는지, 어디에 분포하는지를 UV spectrophotometer로 정량분석하는 것이 가능함.

 

 

polar, uncharged R groups

 

 

 

polar, uncharged R group을 가지는 amino acid들은 위와 같음.

 

 

이 중 Serine, Threonine, Asparagine, Glutamine의 경우 R기 내에 O, 혹은 N이 존재하고 있으므로 hydrogen bond를 형성하는 것이 가능함. 한편 cysteine은 다른 cysteine과 disulfide bond를 통해 연결되는 것이 가능함. 이 disulfide bond는 protein의 3D 구조 형성에 있어 매우 중요하게 작용함.

 

반응형

 

positively charged R groups

 

 

 

positively charged R group을 가지는 amino acid들은 위와 같음. 이들은 neutral pH에서 base로 기능할 수 있음.

 

 

 

negatively charged R groups

 

 

 

negatively charged R group을 가지는 amino acid들은 위와 같음. 이들은 neutral pH에서 acid로 기능할 수 있음.

 

 

 

 

그 밖에, protein을 직접 구성하지는 않지만 amino acid의 형태로 존재하는 녀석들이 있음.

 

 

 

 

우선 collagen의 구성성분 중에는 4-hydroxyproline, 5-hydroxylysine 등의 amino acid들이 있음. 그리고 myosin의 구성성분 중에는 6번 N 위치에 methylation이 된 6-N-Methyllysine이 있음. Pro-thrombin 내부에는 γ carbon 위치에 carboxyl group이 붙어있는 γ-Carboxylglutamate가 있음. Elastin 내에는 여러 amino acid들이 뭉쳐져 있는 형태인 Desmosine이라는 녀석이 존재함.

 

 

한편, 아주 드물기는 하지만, protein synthesis 과정에서 낮은 빈도로 첨가 가능한 변형 아미노산에는 Selenocysteine, Pyrrolysine 등이 있음.

 

 

 

 

그 밖에, Serine, threonine, tyrosine에 일어나는 phosphorylation, arginine에 일어나는 methylation, lysine에 일어나는 acetylation, tyrosine에 일어나는 adenylation 등의 post-transcriptional modification(reversible함)에 의해서 modify된 amino acid들이 신호전달에 사용될 수도 있음.

 

 

 

그리고 마지막으로 위와 같이 특정 metabolism reaction 과정에서 intermediate로 나타나는 녀석들 중 amino acid의 구조를 가지는 녀석들이 존재함. 대표적인 예가 위 그림에 나타나 있는 ornithine, citrulline임. 이 녀석들은 amino acid의 구조를 가지기는 하지만 protein 형성에는 참여하지 않음.

 

 

 

 

다음 포스트에서는 아미노산의 이온화(ionization)에 대해 알아보자.