[생화학] 3.2 : 단백질의 1차구조(primary structure)

 

 

 

이번 포스트에서는 단백질의 1차구조(primary structure)에 대해 알아보자.

 

 

 

primary structure의 형성에 있어서 가장 중요한 것은 바로 peptide bond임. peptide bond는 protein에서 가장 많은 공유결합으로 backbone 형성에 상당히 중요함. (물론 이 밖에 disulfide bond를 비롯한 다른 종류의 공유결합들도 있기는 함)

 

 

peptide bond에 의해서 resonance structure가 만들어질 수 있음.

 

 

 

 

 

이를 밝혀낸 사람들이 위 그림에 나타나 있는 Linus Pauling과 Robert Corey인데, 이들은 X-ray crystallography를 이용해 resonance structure가 있음을 파악함.

 

 

 

 

 

 

실제로 resonance는 위와 같이 일어남. 이 때 C-N의 결합이 일반적인 C-N 단일결합의 길이에 비해 더 짧다는 관찰을 통해서 아무래도 single bond보다는 더 strong한 결합이 C-N 사이에 형성되어 있을 것이라는 생각을 하게 되었고, 이로부터 resonance를 예상하게 된 것임.

 

그러다 보니 peptide bond의 경우 일반적인 C=O, N-H에 비해서 덜 reactive하고 stable한 성향이 있음. (즉, 쉽게 말해 peptide bond는 ester보다 덜 reactive함)

 

결과적으로 peptide bond는 꽤나 rigid하고 거의 planar함. (O-C-N-H가결과적으로 peptide bond는 꽤나 rigid하고 거의 planar함. (O-C-N-H가 거의 한 평면에 위치)

 

 

그리고, electron이 왔다갔다 하는 과정에서 위 그림 가운데처럼 dipole moment를 형성할 수 있음. 따라서 이들은 쉽게 H-bond를 이룰 수 있음.

 

 

 

 

peptide bond의 rotation은 불가능한데, 이는 resonance structure에 의해 peptide bond가 double bond character를 어느정도 가지기 때문임. 그 대신 peptide bond 주변에 있는 α carbon 부위는 rotation될 수 있음. 이 때 형성되는 angle 두 개가 바로 φ(phi)와 ψ(psi)임.

 

 

 

 

위 그림와 같이 φ angle은 amide nitrogen bond, 즉 N과 Cα가 이루는 각을 의미함. 한편 ψ angle은 carbonyl carbon bond, 즉 Cα와 C가 이루는 각을 의미함. 이 두 종류의 각에 따라서 protein의 구조가 상당히 많이 영향을 받게 됨. 참고로 이들 두 종류의 각을 통칭해 dihedral angle이라고 부름.

 

만약 fully extended conformation을 가지는 polypeptide를 생각한다면, 이 경우 φ,  ψ는 모두 180도일 것임.

 

 

 

조금 더 구체적으로, (b) 그림에 나온 것과 같이 φ의 경우 C, N, Cα평면과 N, Cα, C 평면이 이루는 각을, ψ의 경우 N, Cα, C 평면과 Cα, C, N 평면이 이루는 각을 의미함.

 

 

위 그림 (c), (d)에는 φ angle에 대한 또 다른 측정법이 나타나 있음. 보면 N, Cα, C를 세로 일직선상에 놓은 뒤 나머지 하나의 N이 수직한 직선에 대해 몇도인지를 재게 되면 이 것이 φ가 됨.

 

 

 

 

사실, 모든 φ, ψ값이 다 가능한 것은 아닌데, 위 그림 맨 왼쪽, 맨 오른쪽에 나타난 것처럼 특정 각 조합에서는 steric hindrance(steric crowding)가 너무 많이 발생해서 구조가 안정하게 유지되는 것이 불가능함.

 

 

반면 어떤 각 조합의 경우 H-bonding interaction을 더 쉽게 하게끔 하는 조합도 존재함.

 

 

 

 

위 그림에는 실제로 단백질 내에서 관찰될 수 있는 φ, ψ angle의 조합을 나타내는 Ramachandran Plot(라마찬드란 플랏)이 나타나 있음. 보면 생각보다 제한적이며, 특정 secondary structure의 경우 더 국소적인 angle값만 가진다는 것을 알 수 있음.

 

 

그런데, glycine의 경우 사실 side chain이 H여서 사실상 효과가 없기 때문에 매우 free함. 그 결과 glycine의 경우 위 Ramachandran plot 상에서 어느 angle 조합도 다 가질 수 있음. 따라서 이 녀석까지 plot에 포함하게 되면 너무 복잡해지므로 그냥 빼고 표현한 것임.

 

 

 

 

위 그림은 실제로 (glycine을 제외하고) protein의 angle 값을 plotting해본 것임. 보면 실제로 굉장히 잘 matching되는 것을 알 수 있음.

 

 

 

 

다음 포스트에서는 단백질의 2차구조(secondary structure)에 대해 알아보자.