[생화학] 3.3 : 단백질의 2차구조(secondary structure) - β sheet

 

 

이번 포스트에서는 단백질의 2차구조(secondary structure), 그 중에서도 β sheet에 대해 알아보자.

 

 

α helix는 꼬여서 tight한 구조를 형성하고 있었다면, β sheet는 extended structure를 가지고 있음. 다시 말해 이 경우 pleated sheet-like structure를 가지고 있음.

 

 

 

 

 

이 경우 하나의 β strand는 위와 같이 배향되며, 이 때 흥미롭게도 side chain이 위, 아래, 위 아래로 번갈아가며 나타난다는 것을 알 수 있음.

 

 

 

한편 각각의 β strand끼리가 평행하게 연결되어 β sheet를 구성할 때에는 backbone끼리의 hydrogen bond가 상당히 중요하게 작용함.

 

 

 

 

 

이 때 위와 같이 β strand가 서로 같은 orientation으로 평행하게 배향되어 형성된 sheet 구조를 parallel β sheet라 함. 그런데 이 경우 보면 H bond가 꺾인 형태로 존재하는 것을 알 수 있음. 따라서 이 구조는 optimal하지 않고(H bonding의 힘이 다소 약해질 것) 그 결과 덜 안정한 구조가 됨.

 

 

 

 

한편 위와 같이 β strand가 서로 다른 orientation으로 평행하게 배향되어 형성된 sheet 구조를 antiparallel β sheet라 함. 이 경우에는 H bond가 평행하게 존재하는 것을 알 수 있음. 따라서 이 구조는 optimal하며 앞서의 parallel β sheet 구조보다 더 안정함.

 

 

이 때 위 antiparallel β sheet 구조를 보면 sheet와 sheet 사이에서 turn이 일어날 수 있다는 것을 알 수 있음. 이러한 turn을 β turn이라 하며, 아래와 같이 두 가지 type의 turn이 존재함.

 

 

 

 

일반적으로 180도의 β turn에는 4개의 amino acid가 관여하며 position 2에는 proline, position 3에는 glycine이 많이 발견됨. 그리고 위 그림에 나타나 있듯 이 turn 내부에도 1개의 H bond가 중요하게 작용함.

 

일단 proline의 경우 ring이 있다 보니 tight한 turn을 구성하기에 최적임. 한편 glycine의 경우 어떤 conformation도 쉽게 형성하는 것이 가능하다보니 이 경우에도 turn에 제격임.

 

 

 

 

 

참고로 위와 같이 proline은 isomerization을 통해 trans, cis form을 오갈 수 있음. 물론 대부분의 peptide bond 같은 경우에는 거의 모두 trans configuration으로 존재하지만 proline이 포함된 peptide bond의 경우 6% 정도가 cis configuration으로 존재함. 이 때 이 6%의 대부분은 β turn에서 발견됨. (trans→cis로의 변화 시 protein 구조가 확 바뀔 수 있으므로 turn이 가능해짐)

 

참고로 proline을 trans↔cis form으로 전환시켜주는 효소가 바로 proline isomerase이며, 이 효소는 protein이 처음 접힐 때, 혹은 잘못 접힌 protein을 다시 접을 때 사용됨.

 

 

 

 

참고로, secondary structure의 양, 종류에 대해 파악하기 위해 CD(circular dichroism)라는 기술이 사용될 수 있음.

 

 

이 기술은 기본적으로 chiral center가 있는, 즉 asymmetric한 분자가 편광된 빛을 다르게 흡수하는 성질을 이용하는 것임.

 

 

 

 

그 결과 위와 같이 각각의 secondary structure에 따라 signal 경향이 달라지게 됨.

 

 

 

 

다음 포스트부터는 단백질의 3차구조(tertiary structure)에 대해 알아보자.