[생화학] 3.1 : 단백질의 접힘(folding)

 

 

이번 포스트부터는 단백질의 3차원구조에 대해 알아보자.

 

 

 

 

다른 대부분의 organic polymer와는 다르게, protein은 polymer이기는 하지만 amino acid로 구성되어 있으며 독특한 three-dimensional conformation을 가질 수 있음. (한 예로 위 그림에는 protein의 peptide bond를 cut하는 chymotrypsin이 나타나 있음)

 

 

protein이 생체 내에서 가장 기능하기에 적합한 형태로 이루고 있는 구조를 native fold(접혀 형성된 구조) 혹은 native conformation이라 함. native fold는 상당히 많은 수의 favorable interaction으로 구성되어 있음.

 

(참고로 단백질이 특정한 native fold로 접히기 위해서는 entropy cost가 들어갈 수 밖에 없음)

 

 

지금부터 각종 interaction들에 대해 알아보자.

 

 

 

 

위 그림에는 hydrophobic effect와 관련된 모식도가 나타나 있음. 보면 이 effect는 물 분자들에 의해 나타나는 현상이며, 물 분자의 경우 위 그림과 같이 hydrophobic한 부분이 있을 시 이 부분 주변으로 cage, 혹은 shell 모양을 이루게 됨. 그런데 이런 구조는 더 ordered된 구조임. 따라서 물 내에 있는 hydrophobic한 부분이 다 모여서 이 order된 cage를 최소화하는 식의 반응이 열역학적으로 favorable함.

 

 

 

 

 

다음으로 hydrogen bond의 경우 peptide backbone의 N-H, C=O를 비롯해 R기에서도 헝셩될 수 있음. 특히 hydrogen bond는 단백질의 secondary structure 형성 시 매우 중요함.

 

 

그 밖에 Van der Waals interaction(London dispersion)의 경우 contribution이 그렇게 많다고는 할 수 없지만 hydrophobic interaction에 의해 hydrophobic한 amino acid들이 단백질 안으로 들어가게 되면 atom 사이의 거리가 가까워지게 되고, 이 때 Van der Waals interaction이 작용한 결과 단백질이 더 stable해지게 됨.

 

 

electrostatic interaction의 경우 단백질 안정성 증가에 상당히 많이 기여함. 특히 이 녀석들에 의해 salt bridge(다리 형상)가 형성될 수 있는데, 이는 \alpha helix를 stabilize하는 중요한 chemical interaction 중 하나임. (그 밖에 이 interaction은 membrane protein에서도 중요함) 한편 hydrophobic environment, 즉 단백질 안쪽 부분에 만약 + charge를 띄는 애들, - charge를 띄는 애들만 들어가면 매우 불안정할 것임. 그런데 주변에 +, -가 pair를 이뤄서 electrostatic interaction을 하게 되면 단백질 전체의 stability에 상당히 크게 기여함. (밖에서의 interaction보다 안에서의 interaction이 안정성에 더 크게 기여)

 

 

 

 

다음으로 단백질 구조에 대해 알아보자. 이 경우 primary structure 중 가까운 amino acid들이 모여 secondary structure를 구성하고, 이들이 다시 모여 tertiary structure를 구성하게 됨. 이 단계가 되면 하나의 polypeptide가 완성되는데, 이 polypeptide들이 다시 모여 형성되는 protein complex가 바로 quaternary structure임.

 

 

 

 

다음 포스트에서는 단백질의 1차구조(primary structure)에 대해 알아보자.