[생화학] 5.1 : 효소(enzyme)의 특징 - 3

 

 

지난 포스트에 이어서 효소의 특징에 대해 알아보자.

 

 

 

 

구체적으로 catalytic mechanism의 대표적인 종류들에 대해 알아보자.

 

 

첫 번째는 acid-base catalysis임.

 

 

 

 

위 반응을 먼저 간단하게 살펴보자. 보면 이 반응은 O가 C를 공격하면서 우선 가운데의 transient state가 형성되게 되면서 시작됨. 이후 이 transient state는 다시 substrate로 돌아갈수도, 혹은 O의 H는 떨어져나가고 N에는 H가 하나 더 붙으면서 다른 상태를 거쳐 product가 될 수도 있음. 이 때 이 두 번째 intermediate가 만들어지는 과정은 H가 붙고 떨어지는 과정을 수반하므로 acid-base reaction임. (이 때 base는 H를 잘 받고 acid는 H를 잘 내놓음)

 

이런 반응을 촉진할 때 그냥 물 그 자체가 base이자 acid로 기능할수도 있음. 이 때의 물을 specific acid-base catalyst라 부름. 그런데 물만으로는 제대로된 catalysis가 일어나지 못할수도 있으므로 그 밖에 특정 enzyme의 Asp, Glu(acidic), Arg, His(basic) 등이 acid, base로 기능해서 이러한 반응을 catalysis시킬 수도 있음. 이러한 녀석들을 일컬어 general acid-base catalyst라 부름.

 

 

 

 

한편, 실제로는 위 그림에서와 같이 특정 residue들이 주변 environment에 따라서 acid로 작용할 수도 있고, base로 작용할수도 있다는 것을 기억해두고 넘어가자.

 

 

 

두번째는 covalent catalysis임.

 

 

 

만약 uncatalyzed reaction이 위와 같을 때, covalent catalysis를 통해 반응이 catalysis되는 경우 반응식이 아래와 같이 바뀔 수 있음.

 

 

 

 

(이 때 X가 catalyst임)

 

 

보면 이 경우 중간에 enzyme-substrate가 covalent bond로 연결된 intermediate가 형성됨. 이 때 이러한 intermediate가 형성되기 위해서는 nucleophile, electrophile이 필요함. 즉, 전자를 주고 받는 반응이 필요함. 이 때 nucleophile은 electron을 잘 주는 녀석이고 electrophile은 electron을 잘 받는 녀석임.

 

 

일반적으로는 enzyme에 있는 serine, thiolate, amine, carboxylate 등이 효과적인 nucleophile로 작용해 nucleophilic attack을 통해 substrate를 공격하게 됨.

 

 

 

세번째는 metal ion catalysis임. 이 경우 enzyme에 붙어있는 metal ion이 catalysis에 관여하게 됨. 이 때 metal은 substrate와 interaction을 통해 binding을 facilitation하게 되는데, 특히 metal이 positive charge를 띄고 있으므로 이 녀석에 의해 negative charge가 안정화되는 효과가 있음. 그리고 어떤 경우에는 metal이 oxidation reaction에 직접적으로 관여하는 경우도 있음. (대표적인 예가 Fe)

 

 

 

다음 포스트에서는 효소의 대표적인 예시로 protease의 일종인 chymotrypsin에 대해 알아보자.