놀면서 공부하기

이번 포스트에서는 globular protein들에 대해 알아보자. 특히나 water-soluble한 globular protein에 대해 알아보자.     위와 같이 실제로 같은 amino acid를 가지는 protein에 대해서 globular한 native protein을 α helix, 혹은 β conformation의 단위에 맞게 펴보면 위 그림과 같이 확장됨. 이를 통해서 얼마나 globular protein이 compact한 구조인지를 짐작할 수 있음.    한편 위 그림은 Sperm whale myoglobin의 구조를 각종 방식에 따라서 표현한 것임. (Sperm whale myoglobin은 X-ray crystallography를 이용해서 처음 구조를 밝힌 protein임)   일..

이번 포스트에서는 단백질의 3차구조(tertiary structure), 그 중에서도 fibrous protein들에 대해 알아보자.  우선 3차구조는 2차구조에서보다 더 멀리 있는 amino acid에 의해 만들어짐.  대부분의 경우 side chain 사이의 weak한 interaction에 의해 생성되나 disulfide bond를 비롯한 다른 공유결합에 의해 안정화되는 경우도 있음.     fibrous protein은 실 같은 구조임.      위 표에는 몇몇 fibrous protein의 예가 나타나 있음. 특히 collagen 등의 경우 left handed α helix의 비율이 많음. (fibrous protein의 종류에 따라 구성하는 secondary structure가 다 다르다는..

이번 포스트에서는 단백질의 2차구조(secondary structure), 그 중에서도 β sheet에 대해 알아보자.   α helix는 꼬여서 tight한 구조를 형성하고 있었다면, β sheet는 extended structure를 가지고 있음. 다시 말해 이 경우 pleated sheet-like structure를 가지고 있음.     이 경우 하나의 β strand는 위와 같이 배향되며, 이 때 흥미롭게도 side chain이 위, 아래, 위 아래로 번갈아가며 나타난다는 것을 알 수 있음.   한편 각각의 β strand끼리가 평행하게 연결되어 β sheet를 구성할 때에는 backbone끼리의 hydrogen bond가 상당히 중요하게 작용함.     이 때 위와 같이 β strand..

이번 포스트부터는 단백질의 2차구조(secondary structure)에 대해 알아보자.  그 중에서도 이번 포스트에서는 α helix(α 헬릭스)에 대해 알아보자.   대표적인 secondary structure에는 α helix와 β sheet가 있음.  α helix는 4, 5개 거리의 인접한 amino acid가 서로 H-bond를 통해 연결되어 생성된 구조를 말함. 한편 β sheet는 β strand가 여럿 모여 있는 구조로, α helix보다는 보다 더 먼 amino acid들끼리의 상호작용에 의해 형성됨.  이 밖에, disordered된 form으로 irregular한 arrangement로 polypeptide chain들이 연결되어 있는 것을 random coil이라 부름. 이 ..

이번 포스트에서는 단백질의 1차구조(primary structure)에 대해 알아보자.   primary structure의 형성에 있어서 가장 중요한 것은 바로 peptide bond임. peptide bond는 protein에서 가장 많은 공유결합으로 backbone 형성에 상당히 중요함. (물론 이 밖에 disulfide bond를 비롯한 다른 종류의 공유결합들도 있기는 함)  peptide bond에 의해서 resonance structure가 만들어질 수 있음.     이를 밝혀낸 사람들이 위 그림에 나타나 있는 Linus Pauling과 Robert Corey인데, 이들은 X-ray crystallography를 이용해 resonance structure가 있음을 파악함.      실제로 re..

이번 포스트부터는 단백질의 3차원구조에 대해 알아보자.    다른 대부분의 organic polymer와는 다르게, protein은 polymer이기는 하지만 amino acid로 구성되어 있으며 독특한 three-dimensional conformation을 가질 수 있음. (한 예로 위 그림에는 protein의 peptide bond를 cut하는 chymotrypsin이 나타나 있음)  protein이 생체 내에서 가장 기능하기에 적합한 형태로 이루고 있는 구조를 native fold(접혀 형성된 구조) 혹은 native conformation이라 함. native fold는 상당히 많은 수의 favorable interaction으로 구성되어 있음. (참고로 단백질이 특정한 native fold로 ..

이번 포스트에서는 단백질 시퀀싱(protein sequencing)에 대해 알아보자.   2024.11.04 - [전공자를 위한 생물학/생화학] - [생화학] 2.4 : 단백질 관련 실험기법들 - 1 [생화학] 2.4 : 단백질 관련 실험기법들 - 1이번 포스트부터는 단백질과 관련된 실험기법들에 대해 알아보자.  Q1 : 단백질의 서열을 어떻게 알 수 있을까?   과거에 protein을 sequencing하는 방법을 가장 먼저 고안해 노벨상을 받은 사람은unicellular.tistory.com 앞서, 위 포스트에서 Sanger의 protein sequencing 방법에 대해 살펴봤었음.    그 밖에, 위 그림에 표현되어 있는 것과 같이 Edman's degradation도 protein sequenc..

이번 포스트에서는 단백질의 농도를 재는 방법에 대해 알아보고, 이어서 단백질의 활성도에 대해 알아보자.  한편 Tyr, Trp 등의 aromatic amino acid는 280nm 근방 UV를 잘 absorb함. (즉, Tyr, Trp는 굉장히 강한 chromophore임. 이 때 chromophore란 빛을 absorb해서 밖으로 발색하는 물질을 의미함) 이와 관련된 상당히 중요한 law가 바로 Lambert-Beer law임.  이를 이용할 시 Absorbance A를 계산 가능함. 이 때 c는 molar concentration을 의미하고, l은 sample을 loading한 cubic의 폭, 즉 빛이 지나간 path의 length를 의미함.    위 그림은 Try, Trp의 흡광 패턴을 나타내주고..

이번 포스트에서는 단백질을 분리하는 또 다른 방법인 전기영동(electrophoresis)에 대해 알아보자. 사실 electrophoresis의 경우 purification의 목적보다는 analytical한 목적으로 많이 사용함.    일반적으로 protein 분리시에는 polyacrylamide가 많이 사용되는데, 그러다 보니 이를 polyacrylamide gel electrophoresis(PAGE)라고 함.   위와 같이 전하가 걸려있는 영역에 단백질을 로딩 후 내릴  - charge를 많이 띄는 단백질일수록 더 빨리 가라앉고, + charge를 많이 띄는 단백질일수록 느리게 가라앉을 것임.  그런데, 사실 protein의 charge 뿐 아니라 protein의 size에 따라서도 침강 속도가 달..

이번 포스트에서는 단백질 분리에 많이 쓰이는 컬럼 크로마토그래피(column chromatography)에 대해 알아보자.    위 그림에 column chromatography의 모식도가 나타나 있음.  column 내에는 resin이 들어가 있는데, 이 resin 종류에 따라 protein을 분리하는 원리가 달라지게 됨.    위 그림에는 ion exchange chromatography의 원리가 나타나 있음. 보면 이 경우 - charge를 가진 resin이 column에 꽉 차 있음. 이 때 protein의 net charge가 positive하면 할수록 더 column 위에 머무르고 있을 것이고(강한 interaction), net charge가 negative하면 할수록 더 column을 빨리..