[생화학] 5.6 : 효소 반응의 조절

 

 

이번 포스트에서는 효소 반응의 조절과정에 대해 알아보자.

 

 

enzyme regulation은 noncovalent modification에 의해 될 수도 있고(allosteric), covalent modification에 의해 될 수도 있으며(대표적인 예시가 post-translational modification), 그 밖에 regulation이 irreversible하게 될 수도 있고 reversible하게 될 수도 있음. 둘 다 굉장히 많이 발견됨.

 

 

 

 

우선 noncovalent modification에 의한 regulator의 대표적인 예인 allosteric regulator에 대해 알아보자.

 

 

 

이 경우 위와 같이 active site와 아예 별개의 부위에 allosteric regulator(혹은 mediator M)가 붙게 되면 conformational change가 유발되고 그 결과 멀리 떨어진 active site가 바뀌게 되어서 substrate의 binding affinity가 높아지게 됨. 이런 경우에도 당연히 enzymatic kinetics는 바뀌게 될 것임.

 

 

 

 

실제로는 위와 같이 바뀜. 보면 allosteric regulation의 결과 low-activity T state와 high-activity R state 사이의 sigmoidal한 curve 형태로 바뀌게 됨. 이 때 위 그림 오른쪽 graph와 같이 만약 positive regulator의 양이 증가한다면 이 경우에는 graph가 R state쪽으로 더 치우쳐가게 되고 그렇지 않고 만약 negative regulator의 양이 증가한다면 이 경우에는 graph가 T state쪽으로 더 치우쳐가게 됨.

 

 

 

 

한편, covalent modification의 대표적인 예는 PTM임. 위와 같이 실제로 phosphorylation, adenylylation, acetylation, myristoylation, ubiquitination, ribosylation, methylation 등이 가능함.

 

 

 

 

그 밖에 irreversible modification도 있을 수 있는데, 이것의 가장 대표적인 예가 바로 truncation, 즉 절단임. 이 절단 과정을 통해 cascade를 구성해서 작용하는 사례 중 하나가 바로 위 그림에 나타나 있는 blood coagulation regulation 기작임.

 

 

 

 

하지만 실제로는 위와 같이 다양한 regulation 방식이 섞인 채로 복잡하게 regulation되는 경우가 대부분임.

 

 

 

다음 포스트부터는 탄수화물(carbohydrate)에 대해 알아보자.